Bordetella pertussis est l’agent responsable de la coqueluche. Pour coloniser le tractus respiratoire humain, cette bactérie à Gram négatif, aérobie stricte, produit de nombreux facteurs de virulence dont l’expression est sous la dépendance du système à deux composants BvgAS. BvgS est un senseur-kinase dimérique. Chaque monomère est constitué de trois domaines putatifs de perception - deux domaines Venus flytrap périplasmiques et un domaine PAS cytoplasmique -, suivis du domaine enzymatique et deux autres domaines, de phospho-transfert et receveur, impliqués dans la cascade de phosphorylation. L’expression du régulon de virulence est activée suite à la phosphorylation par BvgS du régulateur de réponse BvgA. BvgS est en mode kinase à l’état basal, et la perception de basses températures ou de signaux chimiques comme les ions sulfate ou nicotinate cause son passage en mode phosphatase. L’étude présentée dans ce manuscrit vise à caractériser le senseur-kinase BvgS en analysant les domaines putatifs de perception ainsi que la transduction de signal qui s’effectue au sein de la molécule. L’étude de la portion périplasmique a permis de mettre en évidence, à l’état basal, un gradient de dynamique décroissant. En se fixant au domaine VFT2 proximal à la membrane, le nicotinate induirait une diminution de la dynamique du second lobe du VFT1, causée par la formation d’un bloc compact entre le domaine VFT2 et le deuxième lobe du domaine VFT1. Cette rigidification exercerait une tension sur les hélices α qui précèdent les segments transmembranaires, provoquant une transition de la portion cytoplasmique vers l’état phosphatase. La perception de modulateurs par le domaine VFT2 - ou possiblement la fixation d’un ligand dans la cavité du VFT1- modifierait cette dynamique et causerait le changement d’activité de BvgS. Ainsi, nous proposons un modèle dans lequel le VFT1 est considéré comme le moteur du système, lui impulsant une dynamique qui serait relayée ou atténuée par le domaine VFT2. Une recherche de ligands antagonistes pour le domaine VFT1 a été entreprise, selon l’idée que la fixation d’un ligand réduirait la dynamique de ce dernier. Au sein du dimère, des connecteurs prédits pour former des enroulements d’hélices α (‘coiled coil’) relient entre eux les domaines VFT et PAS, et les domaines PAS et kinase de BvgS. La transduction d’information entre les domaines périplasmiques et le site enzymatique de BvgS a été analysée par mutagénèse dirigée et ‘cysteine scanning’. Des contacts proches sont observés entre les hélices constituant le segment transmembranaire, qui ne semblent pas être modifiés après perception de modulateur. Nous suggérons donc un modèle de piston symétrique pour la transmission d’information au travers de la membrane. Le coiled coil putatif précédant le domaine PAS présente une certaine dynamique rotationnelle à l’état basal. La perception de modulateurs semble induire l’écartement de ces hélices, ce qui pourrait permettre un changement de l’interface des domaines PAS. L’étude de la topologie du domaine PAS confirme une modification de cette interface entre les modes kinase et phosphatase de BvgS. Enfin, le coiled coil reliant les domaines PAS et kinase est sujet à une forte dynamique rotationnelle à l’état basal, en accord avec un modèle de régulation de l’activité kinase proposé dans d’autres systèmes. Suite à la perception de modulateur, une rigidification marquée de ce coiled coil est observée, permettant le passage en mode phosphatase. L’existence de deux états dynamiques différents de ce coiled coil a également été mise en évidence en absence du domaine PAS.Ces études ont permis d’avancer dans la compréhension de BvgS et de proposer un modèle de la signalisation au sein de ce senseur-kinase, qui pourrait s’appliquer aux autres membres de la famille de BvgS.