Bypassing AMPK Phosphorylation

Abstract : AMP-activated protein kinase (AMPK) functions as a signaling hub to balance energy supply with demand. Phosphorylation of activation loop Thr172 has been considered as an essential step in AMPK activation. In this issue of Chemistry & Biology, Scott and colleagues show that the small molecule direct AMPK activator, A-769662, bypasses this phosphorylation event, and acts synergistically with AMP on naive AMPK.
Keywords : AMPK
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Chemistry and Biology, Elsevier, 2014, 21 (5), pp.567-569. 〈10.1016/j.chembiol.2014.05.003〉
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Contributeur : Benoit Viollet <>
Soumis le : lundi 6 juillet 2015 - 13:07:00
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Benoit Viollet, Marc Foretz, Uwe Schlattner. Bypassing AMPK Phosphorylation. Chemistry and Biology, Elsevier, 2014, 21 (5), pp.567-569. 〈10.1016/j.chembiol.2014.05.003〉. 〈inserm-01171798〉

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